Enzyme beschleunigen Reaktionen durch die Senkung der Aktivierungsenergie, verändern jedoch weder das Gleichgewicht noch die gesamte Differenz der freien Energie. Dieser Kurs vermittelt ein klares Verständnis des Zusammenspiels von Enzymstruktur, aktiven Zentren, Substratbindung, Hemmung, Kinetik und allosterischer Regulation, sodass Sie die biologischen Zusammenhänge durchdringen können, anstatt lediglich isolierte Begriffe auswendig zu lernen. Er richtet sich an Biologiestudierende, die ein fundierteres Verständnis für ein Thema entwickeln möchten, das in Prüfungen häufig anhand von Grafiken, Prognosen und Aufgaben abgefragt wird, die eine begründete Kurzantwort erfordern.
Der Kurs behandelt die Aktivierungsenergie und Änderungen der katalytischen Geschwindigkeit, die strukturellen Grundlagen aktiver Zentren sowie die Art und Weise, wie die Substratbindung durch das „Induced-Fit“-Prinzip die Spezifität unterstützt. Zudem werden die kompetitive und nicht-kompetitive Hemmung, das Michaelis-Menten-Verhalten, Km und Vmax sowie die Mechanismen der allosterischen Regulation der Enzymaktivität in Zellen thematisiert.