Les enzymes accélèrent les réactions en abaissant l'énergie d'activation, sans toutefois modifier l'équilibre ni la variation globale d'énergie libre. Ce cours permet de bien comprendre comment s'articulent la structure enzymatique, les sites actifs, la fixation du substrat, l'inhibition, la cinétique et la régulation allostérique ; vous pourrez ainsi raisonner sur les concepts biologiques plutôt que de mémoriser des termes isolés. Il s'adresse aux étudiants en biologie de niveau universitaire souhaitant consolider leur compréhension conceptuelle d'un sujet fréquemment abordé lors des examens sous forme de graphiques, de prédictions et de questions nécessitant un raisonnement.
Le cours aborde l'énergie d'activation et les variations de la vitesse catalytique, les bases structurales des sites actifs, ainsi que la manière dont la fixation du substrat assure la spécificité grâce à l'ajustement induit. Il traite également de l'inhibition compétitive et non compétitive, de la cinétique de Michaelis-Menten, des paramètres Km et Vmax, ainsi que du rôle de la régulation allostérique dans la modulation de l'activité enzymatique au sein des cellules.